Geschäftskunden Kundenprogramme
Vor Ort
Merkzettel Warenkorb
  • Produktbild: Methoden in der Proteinanalytik
  • Produktbild: Methoden in der Proteinanalytik

Methoden in der Proteinanalytik

Fr. 171.00

inkl. gesetzl. MwSt., Versandkostenfrei

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Gebundene Ausgabe

Erscheinungsdatum

04.06.1996

Abbildungen

XXIV, mit 204 Amit Abbildungngen, 1 Abb. in Farbe.

Herausgeber

Martin Holtzhauer

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

469

Maße (L/B/H)

24.1/16/3.3 cm

Gewicht

860 g

Auflage

1996

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-540-60210-1

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Gebundene Ausgabe

Erscheinungsdatum

04.06.1996

Abbildungen

XXIV, mit 204 Amit Abbildungngen, 1 Abb. in Farbe.

Herausgeber

Martin Holtzhauer

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

469

Maße (L/B/H)

24.1/16/3.3 cm

Gewicht

860 g

Auflage

1996

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-540-60210-1

Herstelleradresse

Springer-Verlag GmbH
Tiergartenstr. 17
69121 Heidelberg
DE

Email: ProductSafety@springernature.com

Kundinnen und Kunden meinen

0 Bewertungen

Informationen zu Bewertungen

Zur Abgabe einer Bewertung ist eine Anmeldung im Konto notwendig. Die Authentizität der Bewertungen wird von uns nicht überprüft. Wir behalten uns vor, Bewertungstexte, die unseren Richtlinien widersprechen, entsprechend zu kürzen oder zu löschen.

Die Bewertungen sind nach Format, Anzahl Sterne und Datum sortiert.

Verfassen Sie die erste Bewertung zu diesem Artikel

Helfen Sie anderen Kund*innen durch Ihre Meinung

Kundinnen und Kunden meinen

0 Bewertungen filtern

Weitere Artikel finden Sie in
  • Produktbild: Methoden in der Proteinanalytik
  • Produktbild: Methoden in der Proteinanalytik
  • 1 Was will die Proteinanalytik? Eine Einführung.- 2 Chromatographie.- 2.1 Gelfiltration.- 2.2 Ionenaustauschchromatographie (IEC).- 2.3 Hydrophobe Chromatographie und Umkehrphasen- Chromatographie.- 2.4 Metallchelat-, kovalente und thiophile Chromatographie.- 2.5 Affinitätschromatographie.- 2.6 Hochleistungs-Flüssigchromatographie.- Literatur.- 3 Aminosäure-Sequenzanalyse und Massenspektrometrie.- 3.1 N-terminale Aminosäure-Sequenzanalyse.- 3.2 C-terminale Aminosäure-Sequenzanalyse.- 3.3 Peptidmapping.- 3.4 Massenspektrometrie.- Literatur.- 4 Optische Spektroskopie.- 4.1 Physikalische Grundlagen.- 4.1.1 Welle-Teilchen-Dualismus des Lichtes.- 4.1.1.1 Licht als elektromagnetische Welle.- 4.1.1.2 Korpuskel-Charakter des Lichtes.- 4.1.2 Anregung von elektronischen Übergängen, Schwingungen und Rotationen.- 4.1.2.1 Anregungsbedingungen.- 4.1.2.2 Elektronenanregung.- 4.1.2.3 Anregung von Schwingungen.- 4.1.3 Absorptionsgesetz.- 4.2 Spektrometer.- 4.3 Absorptionsspektroskopie im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.1 Einleitung.- 4.3.2 Absorptionsspektren von Proteinen im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.3 Differenzspektroskopie.- 4.3.4 Konzentrationsbestimmung von Proteinen aus der Absorption bei 280 nm.- 4.3.5 Lineardichroismus.- 4.4 Circulardichroismus (CD).- 4.4.1 Grundlagen.- 4.4.1.1 Polarisation des Lichtes.- 4.4.1.2 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus.- 4.4.2 Aufbau eines Circulardichrographen.- 4.4.3 CD-Spektren von Proteinen.- 4.4.3.1 Analyse der Sekundärstruktur.- 4.4.3.2 Analyse von Konformationsänderungen.- 4.5 Fluoreszenz-Spektroskopie.- 4.5.1 Grundlagen.- 4.5.1.1 Absorption und Emission.- 4.5.1.2 Quantenausbeute.- 4.5.1.3 Strahlungslose Desaktivierung.- 4.5.1.4 Fluoreszenz-Lebensdauer ?F und Lebensdauer ? des angeregten Zustandes.- 4.5.2 Bestimmung von Fluorophor-Abständen aus dem Energietransfer (FöRSTER-Transfer).- 4.5.3 Fluoreszenz-Polarisation.- 4.5.4 Zeitaufgelöste Fluoreszenz.- 4.5.5 Fluoreszenzspektren von Proteinen.- 4.5.6 Fluoreszenzsonden in der Proteinanalytik.- 4.6 Infrarot-spektroskopische Untersuchungen an Proteinen.- 4.6.1 Einleitung.- 4.6.2 Amidschwingungen und Proteinkonformation.- 4.6.3 FOURIER-Transform-Infrarot (FTIR)-Spektrometer.- 4.6.4 Messung der IR-Spektren von Proteinen.- 4.6.5 Auswertung der IR-Spektren von Proteinen.- 4.7 RAMAN-Spektroskopie.- 4.7.1 Einleitung.- 4.7.2 Messtechnik.- 4.7.3 RAMAN-Spektren von Proteinen.- 4.7.4 Resonanz-RAMAN (RR)-Spektroskopie von Proteinen.- 4.7.5 FOURIER-Transform-RAMAN-Spektroskopie im nahen Infrarot-Bereich.- 4.7.6 Oberflächenverstärkte RAMAN-Spektroskopie (SERS und SERRS).- Literatur.- 5 NMR-Spektroskopie - Strukturaufklärung von Peptiden und Proteinen in Lösung.- 5.1 Physikalische und methodische Grundlagen.- 5.2 Das NMR-Spektrum.- 5.2.1 Die Chemische Verschiebung.- 5.2.2 Kopplungskonstante J.- 5.2.3 Integrale Signalintensität.- 5.2.4 Linienbreite.- 5.2.5 Relaxationszeiten T1 und T2.- 5.2.6 Kern (Nuclear)-OVERHAUSER-Effekt (NOE).- 5.3 Informationen aus NMR-Parametern zur Peptid- und Proteinstruktur.- 5.4 Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie.- 5.5 Zuordnungsstrategien für Peptid- und Proteinstrukturen mittels mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molecular Modelling.- Literatur.- 6 ESR-Spektroskopie - eine Analysenmethode für paramagnetische Zentren in Proteinen.- 6.1 Einleitung.- 6.2 Grundlagen der ESR.- 6.2.1 Prinzip der ESR.- 6.2.2 ESR-Spektrenparameter.- 6.2.2.1 g-Faktor.- 6.2.2.2 Hyperfeinstruktur.- 6.2.2.3 Linienbreiten (Relaxationszeiten).- 6.2.2.4 Intensität.- 6.2.3 ESR-Spektrometer (Prinzipieller Aufbau).- 6.2.3.1 Probentemperierung und Küvettenform (X-Band-ESR).- 6.2.4 Spezialtechniken der ESR.- 6.2.4.1 Verbesserung der spektralen Auflösung.- 6.2.4.2 Techniken zur Analyse kurzlebiger Radikale.- 6.2.4.3 Räumliche Auflösung (Imaging).- 6.3 Paramagnetische Zentren in Proteinen.- 6.3.1 Metallkomplexe im aktiven Zentrum von Enzymen.- 6.3.2 Natürliche Radikale und Enzymfunktion.- 6.3.2.1 Proteingebundene Aminosäureradikale.- 6.3.2.2 Radikale bei Enzymreaktionen (Redoxenzyme).- 6.3.3 Radikale als Defekte in bestrahlten Proteinen.- 6.3.4 Radikalische Spinsonden – Konformationsdynamik von Proteinen.- 6.3.4.1 Prinzip der Spinmarkierung.- 6.3.4.2 Kovalente Proteinmarkierung.- 6.3.4.3 Nichtkovalente Proteinmarkierung.- 6.3.4.4 Markierte Effektormoleküle.- Literatur.- 7 Lichtstreuung und Sedimentationsanalyse.- 7.1 Einleitung.- 7.2 Lichtstreuung.- 7.2.1 Grundlagen der klassischen Lichtstreuung.- 7.3 Dynamische Lichtstreuung.- 7.3.1 Grundlagen der dynamischen Lichtstreuung.- 7.4 Sedimentationsverhalten von Proteinen.- 7.4.1 Experimentelle Bestimmung der Sedimentationskoeffizienten mit der analytischen Ultrazentrifuge.- 7.4.2 Aktive Enzymsedimentation.- 7.4.3 Nachweis einer molekularen Heterogenität.- 7.4.4 s-M-Beziehung.- 7.4.5 Flotation.- 7.5 Diffusion.- 7.5.1 Experimentelle Bestimmung der Diffusionskoeffizienten.- 7.5.1.1 Analyse integraler Konzentrationsverteilungskurven.- 7.5.1.2 Analyse differentieller Konzentrations- verteilungskurven.- 7.6 Das partielle spezifische Volumen.- 7.6.1 Wägemethoden.- 7.6.2 Schwingungsmethoden.- 7.6.3 Zentrifugationsmethoden.- 7.6.4 Rechnerische Bestimmung.- 7.7 Trennleistung der analytischen Ultrazentrifugen.- 7.8 Sedimentationsgleichgewichts-Experimente.- 7.8.1 Technik des Sedimentationsgleichgewichts- Experiments.- 7.8.2 Auswertung von Sedimentationsexperimenten.- 7.9 Berechnung weiterer Molekülparameter aus den Primärdaten.- 7.9.1 Molekülgestalt.- 7.9.2 Das Molekülvolumen.- 7.9.3 Der Virialkoeffizient.- 7.9.4 Konformationsänderungen.- 7.9.5 Assoziationsgleichgewichte.- Literatur.- 8 Thermodynamische Untersuchungen an Proteinen.- 8.1 Grundgleichungen.- 8.2 Kalorimetrie.- 8.2.1 Mischungs-und Titrationskalorimeter.- 8.2.2 Scanning-Kalorimetrie.- 8.3 Ligandenbindung.- 8.4 Proteinfaltung und Proteinstabilität.- 8.5 Weitere analytische Anwendungen thermodynamischer Methoden.- 8.5.1 Der Enzymthermistor...- 8.5.2 Die kalorimetrische Reinheitsanalyse von Lipiden.- 8.5.3 Kalorimetrie an lebenden Mikroorganismen.- Literatur.- 9 Bioinformatik: Proteinsequenzen und Sekundärstruktur-Vorhersagen.- 9.1 Verfahren von CHOU und FASMAN.- 9.2 Die GOR-Methode.- 9.3 Die SIMPA-Methode von GARNIER und LEVIN.- 9.4 Die Verfahren von LIM sowie von FINKELSTEIN und PTITSYN.- 9.5 Grenzen einer Generation von Vorhersageverfahren.- 9.6 Datenbanken und Forschungsnetze.- 9.7 Ähnlichkeit von Sequenzen und Alignments.- 9.8 Strukturvorhersage durch Sequenzhomologie.- 9.9 Die Methode von BENNER und GERLOFF.- 9.10 Das PHD-Verfahren von ROST und SANDER.- 9.11 Vorhersagen über die Sekundär struktur hinaus.- Literatur.- 10 Markierungsmethoden.- 10.1 Kovalente Markierung.- 10.1.1 Radioaktive Markierung.- 10.1.2 Nichtradioaktive Markierung.- 10.1.2.1 Das Biotin-(Strept-)Avidin-System.- 10.1.2.2 Markierungen mit Haptenen.- 10.1.2.3 Markierungen mit Fluoreszenz-und Spinmarkern.- 10.1.2.4 Affinitätsmarkierung.- 10.1.2.5 Enzym-Konjugate.- 10.1.2.6 Quervernetzung von Proteinen (cross-linking).- 10.2 Adsorptive und biospezifische, nichtkovalente Markierung.- Literatur.- 11 Elektrophoretische Techniken.- 11.1 Polyacrylamid-Gelelektrophorese (PAGE).- 11.1.1 SDS-PAGE.- 11.1.2 Nichtdenaturierende PAGE und Affinitätselektrophorese.- 11.2 Agarose-Gelelektrophorese und Immunelektrophorese.- 11.3 Isoelektrische Fokussierung und zweidimensionale Elektrophorese.- 11.3.1 Isoelektrische Fokussierung.- 11.3.2 Zweidimensionale Elektrophorese.- 11.4 Nachweisverfahren in der Elektrophorese.- 11.4.1 Färbemethoden.- 11.4.2 Autoradiographic und Chemoluminiszenz.- 11.4.3 Zymogramme.- 11.5 Blottingtechniken.- 11.6 Kapillarelektrophorese.- Literatur.- 12 Immunchemie.- 12.1 Einleitung. Klassifizierung und Aufbau von Antikörpern.- 12.2 Quantitative Proteinbestimmungen.- 12.3 Antikörpergewinnung.- 12.3.1 Immunisierung.- 12.3.2 Polyklonale Antikörper.- 12.3.3 Monoklonale Antikörper.- 12.3.4. Phagen-Display-Technik.- 12.4 Antikörper-Reinigung und-Fragmentierung.- 12.5. Bispezifische Antikörper.- 12.6. Immunoblotting-Techniken.- 12.7 Immunoassays.- 12.7.1 Heterogene Immunoassays.- 12.7.2 Homogene Immunoassays.- 12.7.3 Immunosensoren.- 12.8 Epitopmapping.- 12.9 Immunaffinitätschromatographie und Immunpräzipitation.- 12.10 Katalytische Antikörper (Abzyme).- Literatur.- 13 Biochemische Methoden: Rezeptoren und Enzyme.- 13.1 Charakterisierung von Rezeptoren (Rezeptor-Bindungstests).- 13.2 Bestimmung von Enzym-Parametern.- Literatur.