Eigenschaften und Anwendungen einer neuartigen Alkohol-Oxidase Ein hochaggregierendes, breit-substratspezifisches Alkohol-Oxidase-Protein aus dem Erdöl abbauenden Aspergillus terreus
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Beschreibung
Produktdetails
Einband
Taschenbuch
Erscheinungsdatum
28.03.2022
Verlag
Verlag Unser WissenSeitenzahl
148
Maße (L/B/H)
22/15/0.9 cm
Gewicht
238 g
Auflage
1. Auflage
Sprache
Deutsch
ISBN
978-620-3-28212-2
Ein mikrosomales membrangebundenes Alkohol-Oxidase-Enzym wurde aus einem Kohlenwasserstoff abbauenden Aspergillus terreus Pilz isoliert, das kurzkettige-, langkettige-, sekundäre- und Aryl-Alkohol-Substrate oxidieren konnte. Die hohe Aggregationsfähigkeit des Proteins wurde durch AFM-, DLS- und TEM-Analysen nachgewiesen. Die chemische Analyse zeigte das Vorhandensein von Ölsäure und Palmitinsäure in einem Verhältnis von 2:1 im gereinigten Protein. Wir haben eine hocheffiziente Methode zur Dissoziation und gleichzeitigen Deflavinierung des Alkoholoxidase-Proteins mit beta-ME demonstriert. Die potenziellen Anwendungen dieses Ansatzes zur Präparation des Apoproteins und dessen Wiederzusammenbau mit FAD zu einem funktionellen Enzym sind bei der Herstellung von Enzymelektroden für Biosensor- und Biobrennstoffzellenanwendungen vorgesehen. Die durch diese Untersuchung gewonnenen Erkenntnisse haben viele interessante Fakten über dieses neuartige mikrosomale Alkohol-Oxidase-Enzym aufgedeckt. Diese Untersuchung hat einen neuen Weg in der Forschung eröffnet, um die Architektur von Alkohol-Oxidase-Proteinen aus Pilzquellen zu erforschen, einschliesslich ihrer Struktur-Funktions-Beziehung und möglicher Anwendungen.
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